КОНФОРМАЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО СЫВОРОТОЧНОГО γ–ГЛОБУЛИНА В ПРИСУТСТВИИ КАТИОНОВ ЦИНКА
https://doi.org/10.15789/1563-0625-2005-4-375-380
Аннотация
Резюме. С использованием дифференциальной спектрофотометрии в ультрафиолете оценивали конформационные изменения человеческого сывороточного γ–глобулина при взаимодействии с катионами цинка в растворе. Показано, что надфизиологические концентрации цинка вызывают снижение компактности упаковки молекулы белка, ее развертывание во внемолекулярное пространство и образование надмолекулярных агрегатов γ–глобулина. В меньших, чем физиологические, концентрациях катионы цинка встраиваются во внутренние компартменты белковой глобулы, формируют внутримолекулярные координационные связи и компактизуют молекулу белка. При этом образования агрегатов γ–глобулина в растворе не происходит. Обсуждается роль двухвалентных катионов металлов в установлении определенных конформаций белков γ–глобулиновой фракции и в регуляции тем самым их эффекторных функций, реализуемых на уровне межмолекулярных и межклеточных взаимодействий.
Об авторах
С. Б. Чекнёв
НИИ эпидемиологии и микробиологии им.Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Россия
123098, г.Москва, ул. Гамалеи, дом 18
Россия
123098, г.Москва, ул. Гамалеи, дом 18
Е. Е. Бабаева
НИИ эпидемиологии и микробиологии им.Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Россия
Россия
У. А. Воробьёва
НИИ эпидемиологии и микробиологии им.Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Россия
Россия
Е. А. Денисова
НИИ эпидемиологии и микробиологии им.Н.Ф.Гамалеи РАМН, Москва
Россия
Россия
Список литературы
1. Авцын А.П., Жаворонков А.А., Риш М.А., Строчкова Л.С. Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология. – М.: Медицина, 1991. – 496 с.
2. Ковальчук Л.В., Сусликов В.Л., Карзакова Л.М., Соколова Е.В. Иммунная реактивность организма в условиях естественного дефицита цинка // Иммунология. – 2004. – Т.25, №6. – С.336–339.
3. Кульберг А.Я., Оганян Р.Р., Шибнев В.А. Утилизация радикалов кислорода синтетическими пролин–богатыми олигопептидами // Биохимия. – 1992. – Т.57, №11. – С.1744–1749.
4. Кульберг А.Я., Родникова А.А. Посттрансляционная модификация γ–глобулина гепарином // Иммунология. – 1998. – №3. – С.17–19.
5. Кульберг А.Я., Беркун Ю.Б. Модификация IgG с помощью дезинтегрина – синтетического аналога сайта молекулы фибронектина для клеточных адгезинов // Иммунология. – 1999. – №3. – С.21–24.
6. Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е. Эффекторные свойства ассоциированных с γ–глобулином фракций, содержащих углеводные компоненты // Мед. иммунология. – 2004. – Т.6, №3–5. – С.186–189.
7. Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Жаркова М.С., Порошина А.А., Воробьёва У.А. Образование надмолекулярных агрегатов γ–глобулина как металлозависимый процесс // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. – 2005. – Т.139, №2. – С.185–187.
8. Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Жаркова М.С., Воробьёва У.А., Порошина А.А. Конформационные изменения γ–глобулина при взаимодействии с катионами меди // Иммунология. – 2005. – Т.26, №3. С.146–150.
9. Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Жаркова М.С. Двухфазовый характер взаимодействия γ–глобулина с катионами меди // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. – 2005.
10. Berg J.M. Zinc–fingers and other metal–binding domains. Elements for interactions between macromolecules // J. Biol. Chemistry. – 1990. – V.265, N12. – P.6513–6516.
11. Borza D.–B., Morgan W.T. Histidine–proline–rich glycoprotein as a plasma pH sensor. Modulation of its interaction with glycosaminoglycans by pH and metals // Ibid. – 1998. – V.273, N10. – P.5493–5499.
12. Coto J.A., Hadden E.M., Sauro M., Zorn N., Hadden J.W. Interleukin 1 regulates secretion of zinc thymulin by human thymic epithelial cells and its action on T–lymphocyte proliferation and nuclear protein kinase C // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1992. – V.89, N16. – P.7752–7756.
13. Ferry F., Donner M. In vitro modulation of murine natural cytotoxicity by zinc // Scand. J. Immunol. – 1984. – V.19, N5. – P.435–445.
14. Flynn A. Control of in vitro lymphocyte proliferation by copper, magnesium and zinc deficiency // J. Nutrition. – 1984. – V.114, N11. – P.2034–2042.
15. Gorgani N.N., Parish C.R., Easterbrook Smith S.B., Altin J.G. Histidine–rich glycoprotein binds to human IgG and C1q and inhibits the formation of insoluble immune complexes // Biochemistry. – 1997. – V.36, N22. – P.6653–6662.
16. Gorgani N.N., Parish C.R., Altin J.G. Differential binding of histidine–rich glycoprotein (HRG) to human IgG subclasses and IgG molecules containing κ and λ light chains // J. Biol. Chemistry. — 1999. — V.274, N42. – P.29633–29640.
17. Handel T.M., Williams S.A., DeGrado W.F. Metalion–dependent modulation of the dynamics of a designed protein // Science. – 1993. – V.261, N5123. – P.879–885.
18. Mocchegiani E., Provinciali M., Di Stefano G., Nobilini A., Caramia G., Santarelli L., Tibaldi A., Fabris N. Role of the low zinc bioavailability on cellular immune effectiveness in cystic fibrosis // Clin. Immunol. Immunopathol. – 1995. – V.75, N3. – P.214–224.
19. Provinciali M., Di Stefano G., Fabris N. Dose–dependent opposite effect of zinc on apoptosis in mouse thymocytes // Int. J. Immunopharmacol. – 1995. – V.17, N9. – P.735–744.
20. Radulescu R.T. Antibody constant region: potential to bind metal and nucleic acid // Med. Hypotheses. – 1995. – V.44, N2. – P.139–145.
21. Regan L., Clarke N.D. A tetrahedral zinc(II)binding site introduced into a designed protein // Biochemistry. – 1990. – V.29, N49. – P.10878–10883.
22. Rink L., Kirchner H. Zinc–altered immune function and cytokine production // J. Nutrition. – 2000. – V.130, suppl.5. – P.1407S–1411S.
23. Ripa S., Ripa R. Zinc and immune function // Minerva Med. – 1995. – V.86, N7–8. – P.315–318.
24. Roberts V.A., Iverson B.L., Iverson S.A., BenkovicS.J., Lerner R.A., Getzoff E.D., Tainer J.A. Antibody remodeling: a general solution to the design of a metal–coordination site in an antibody binding pocket // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1990. – V.87. – P.6654–6658.
25. Ventura M.T., Crollo R., Lasaracina E. In vitro zinc correction of natural killer (NK) activity in the elderly // Clin. exp. Immunol. – 1986. – V.64. – P.223–224.
26. Warner G.L., Lawrence D.A. The effect of metals on IL–2–related lymphocyte proliferation // Int. J. Immunopharmacol. – 1988. – V.10, N5. – P.629–637.
27. Winchurch R.A. Activation of thymocyte responses to interleukin–1 by zinc // Clin. Immunol. Immunopathol. – 1988. – V.47. – P.174–180.
Рецензия
Для цитирования:
Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Воробьёва У.А., Денисова Е.А. КОНФОРМАЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО СЫВОРОТОЧНОГО γ–ГЛОБУЛИНА В ПРИСУТСТВИИ КАТИОНОВ ЦИНКА. Медицинская иммунология. 2005;7(4):375-380. https://doi.org/10.15789/1563-0625-2005-4-375-380
For citation:
Cheknev S.B., Babaeva E.E., Vorobieva U.A., Denisova E.A. CONFORMATION CHANGES OF HUMAN SERUM γ–GLOBULIN IN THE PRESENCE OF ZINC IONS. Medical Immunology (Russia). 2005;7(4):375-380. (In Russ.) https://doi.org/10.15789/1563-0625-2005-4-375-380
Просмотров: 855
Послать статью по эл. почте 